α螺旋模拟物化合物库
ChemDiv 的小分子化合物α-螺旋模拟物库包含24,737种化合物。
α-螺旋是蛋白质的基本结构元素，其特征是由氨基酸主链酰胺之间的氢键稳定的螺旋构型。这种结构在蛋白质的功能构型中起着至关重要的作用，影响其稳定性、折叠以及与其他分子的相互作用。在疾病发展的背景下，α-螺旋区域的异常可能导致功能失调的蛋白质，从而引发病理状态。例如，破坏α-螺旋结构的突变可能损害蛋白质功能，导致诸如囊性纤维化等疾病，其中单个氨基酸的缺失会影响CFTR蛋白的折叠和功能。同样，在阿尔茨海默病等神经退行性疾病中，α-螺旋蛋白错误折叠成富含β-折叠的聚集体，可能形成有毒的淀粉样纤维，这是疾病病理的核心。
鉴于α螺旋在蛋白质功能和疾病中的核心作用，它们成为药物研发中极具吸引力的靶点。能够稳定或纠正α螺旋错误折叠的小分子或肽类物质，为恢复正常蛋白质功能提供了一种策略，并在多种疾病中展现出治疗潜力。例如，在针对神经退行性疾病的研究中，能够阻止α螺旋蛋白错误折叠或破坏有毒聚集体形成的化合物，可能为阻止或延缓疾病进展提供途径。同样，在由蛋白质不稳定或错误折叠引起的疾病（如某些遗传性疾病）中，设计能够特异性结合α螺旋区域以稳定天然蛋白质结构的分子，可以纠正疾病的根本原因。因此，α螺旋不仅在多种疾病的分子基础中扮演核心角色，还成为开发针对广泛病理状况的新型疗法的关键靶点。
α螺旋模拟物通过模拟蛋白质中天然α螺旋的结构和功能，为治疗开发提供了一条新颖且前景广阔的途径。这些模拟物旨在复制α螺旋中氨基酸的关键侧链功能及其空间取向，从而使其能够干预对多种疾病发病机制至关重要的蛋白质-蛋白质相互作用。由于许多疾病相关蛋白质通过α螺旋基序与其伙伴相互作用，能够特异性破坏这些相互作用的模拟物具有直接调节疾病通路的潜力。例如，它们可以抑制对癌症进展至关重要的异常蛋白质-蛋白质相互作用，阻断神经退行性疾病中有毒蛋白质聚集体的形成，或纠正遗传性疾病中的蛋白质错误折叠。
等您来询问！
陶术生物化合物库目录(60.2 MB) 
库化合物信息
Excel 
SDF 从药物发现的角度来看，α-螺旋模拟物具有多种优势。
- 它们对目标相互作用具有高度特异性，可能减少脱靶效应和相关毒性。这种特异性源于它们能够紧密模拟天然α-螺旋的结构特征，从而精确靶向与疾病相关的蛋白质-蛋白质相互作用。
- 它们代表了一类能够靶向蛋白质-蛋白质相互作用的分子，这些相互作用传统上被认为具有挑战性，因为涉及的相互作用表面通常较大且平坦。这扩展了可药物基因组，开辟了以前被认为不可药物化的新靶点。
- α-螺旋模拟物的开发可以利用先进的计算建模和合成技术，促进先导化合物的快速识别和优化。因此，α-螺旋模拟物不仅扩展了可用于多种疾病治疗干预的工具包，还提高了针对复杂蛋白质-蛋白质相互作用的药物发现计划的效率和成功率。
ChemDiv 设计的小分子库作为α-螺旋模拟物，为药物发现提供了强大的资源，提供了一种独特的方法来靶向和调节在许多疾病途径中至关重要的蛋白质-蛋白质相互作用。这些模拟物专门设计用于模拟α-螺旋的基本特征，使它们能够以高度特异性破坏或稳定特定的蛋白质相互作用。这种特异性在应对癌症、神经退行性疾病和多种遗传疾病中具有挑战性的靶点时尤为宝贵，传统的小分子方法可能无法胜任。此类库的可用性加速了有前景的治疗候选物的识别和优化，促进了新靶点和机制的探索。
