对所有可用的 SH2 结构域结合位点结构进行了分析，并根据其空间分子形状进行了聚类。经过比对分析和聚类后，选择了构象差异大的结构进行虚拟筛选。对110个蛋白质中包含的120个SH2结构域进行了多序列比对。从蛋白质数据库（PDB）中提取了200多个蛋白质结构：66个基于核磁共振的结构和 153 个来自 X 射线晶体学实验的结构。由于结合位点构象的变化可能会对其结合特性产生重大影响，因此所有文件都被拆分成单个结构，从而得到了 1633 个结构总数。关键药效相互作用点：pTyr 结合口袋、结合位点中心的羰基 O、疏水子口袋。
化学化合物的尺寸明显小于与该靶点相互作用的天然肽。因此，在创建化合物库时，我们试图填补磷酪氨酸结合位点附近所有潜在的亚口袋。蛋白质的整个可用表面被有条件地分解成 5 个模型，并以此为基础进行对接后分析。