研究表明，与大多数蛋白质的标准结合位点抑制剂相比，PPI抑制剂通常更大且更具亲脂性。因此，PPI片段的TPSA值高于通常基于片段药物设计方法中所声称的数值。同样，化合物的分子量应在250至450 Da之间。因此，此类化合物不符合通常用于片段筛选的标准“RO3”。
研究发现，针对蛋白质-蛋白质相互作用的小分子在外周亲脂性取代基中具有高度疏水的核心。为了提高选择性，我们提出了非常合理选择的疏水性更强且空间结构更丰富（富含sp³）的设计。
上述特征整理的主要结果是构建了一个特殊的化学空间，用于筛选具有共同功能即抑制蛋白质-蛋白质相互作用（PPI）的化合物。另一个描述PPI片段特征的细节是主惯性矩（PMI）。npr1=0.24和npr2=0.89的平均值显示了化合物在三维空间中的分布，并评估了三维形状的多样性。最后，这些化合物通过了PAINS过滤器的筛选。